У пингвинов особый гемоглобин

Пингвины — птицы, которые умеют плавать и не умеют летать. Способность к полету они утратили в ходе эволюции, получив взамен способность к нырянию. Тело, ноги, крылья этих птиц хорошо приспособлены к быстрому передвижению в воде. Некоторые виды пингвинов погружаются на глубину до 500 метров и проводят под водой более 30 минут. Для этого им необходим большой запас кислорода.

Белок гемоглобин в крови связывает и переносит кислород. У пингвинов гемоглобин необычный, он имеет высокое сродство к кислороду. Чем выше сродство, тем легче и полнее белок забирает кислород из легких. С одной стороны, это хорошо, за один вдох птица может максимально насытить кровь кислородом. С другой стороны, такой гемоглобин не будет спешить отдавать кислород тканям.

Но этой проблемы у пингвинов нет, их гемоглобин наделен еще одной уникальной способностью — он высокочувствителен к закислению среды. В тканях, особенно испытывающих кислородный голод, рН ниже, чем в крови. В подкисленных тканях гемоглобин изменяет свою структуру так, что сродство к кислороду снижается и он с легкостью отдает его клеткам (эффект Бора). Ученые задались вопросом, а когда же появился у пингвинов такой необычный гемоглобин?

Ученые из Университета Небраски-Линкольна (США) реконструировали и буквально воскресили две предковые версии гемоглобина пингвинов: гемоглобин общего предка пингвинов (AncSphen) и предка, общего для пингвинов и их ближайших, не ныряющих родственников — буревестников и альбатросов (AncPro). Именно в интервале между этими двумя предками на филогенетической шкале возник гемоглобин пингвинов.

Сначала исследователи воссоздали нуклеотидную последовательность генов, кодирующих предковые гемоглобины. Затем они поместили эти гены в бактерии E. coli (кишечные палочки), которые синтезировали предковые белки. А затем измерили, как они связывают кислород в различных условиях по сравнению с гемоглобином, выделенным из крови пингвинов. Оказалось, гемоглобин предков AncSphen связывает кислород более прочно, чем AncPro. Как и предполагали, гемоглобин предка пингвинов чутко реагировал на закисление среды.

Затем ученые сравнили аминокислотный состав двух гемоглобинов и нашли различие в четырех аминокислотах. С помощью сайт-направленного мутагенеза в AncPro вводили мутации по этим аминокислотам. Так была найдена комбинация мутаций, которая одновременно увеличивала сродство к кислороду и усиливала эффект Бора у AncPro, делая его похожим на гемоглобин современных пингвинов.

Теперь мы знаем, что, по мере того как пингвины выходили в море, их гемоглобин изменялся так, чтобы извлечь практически весь кислород из легочных запасов во время погружения. Благодаря такой адаптации пингвины смогли увеличить время подводной охоты.

(Proceedings of the National Academy of Sciences, 2021, 118, полный текст)